Referat Die Proteine

Die Proteine

I. Das Bauprinzip der Proteine

allgemeine Begriffskl rung und berblick

Durch eine Aneinanderreihung der Aminos uren nach dem Peptidprinzip gelangt man bei einer Kettenlänge von etwa hundert bis tausend Aminosäureresten zu den Proteinen. Der Begriff wurde in der heutigen Form erstmals von dem Biologen Berzelius gepr gt und tauchte zuerst in Mulders Lehrbuch' im Jahre 8 0 auf. So sind sie im menschlichen Körper f r zahlreiche Lebens funktionen verantwortlich. Man kann sagen: Kein Leben ohne Proteine. Sie sind Bestandteil jeder Zelle; sie bil -den die kontraktilen Elemente und die Enzyme, die die Energie für die Erhaltung des Lebens freisetzen. Ebenfalls liegen sie im Blut vor, worin sie Transportfunktionen erfüllen. Als Beispiele f r verschiedene Proteine seien die Sklero- sowie Sph roproteine genannt, die sich in Bau bzw. Löslichkeit unterscheiden.

Der chemische Aufbau der Proteine

Dieser ist im Prinzip relativ einfach: Er besteht in der Kondensation zahlreicher Aminos uren nach dem

Peptidprinzip

a Bau sowie Struktur der Peptide:

Die COOH-Gruppe einer Aminosäure kann sich mit der NH -Gruppe einer anderen

Aminos ure unter

Wasseraustritt binden, dabei entsteht ein Dipeptid (siehe Bild).Bei der Anlagerung einer weiteren Aminos ure bildet sich ein Tripeptid usw. Setzt sich dieser Vorgang fort, so entstehen lange Ketten von peptidisch verknüpften Aminos uren; man nennt diese Polypeptide.

Die Peptidbindung ist infolge einer Elektronendelokalisierung eine Eineinhalbfach Bindung

und deshalb eben gebaut (C-und N-Atom sind nicht gegeneinander drehbar).

Bei den Resten R1 und R2 hingegen besteht diese Drehbarkeit um die Bindungsachse schon.

b.   Art und Lokalisierung vorhandener Bindungstypen

Wasserstoff Br ckenbindungen:

Diese sind wohl die wichtigsten Neben-valenzkräfte, die die Konformation der Proteinmoleküle zusammenhalten. Zwischen einer >C=O-Gruppe und dem Proton einer NH- oder OH-Gruppe kommt es zu einer Wechselwirkung, wenn diese Gruppen sich auf einen Abstand von etwa 2 8 A n hern. (Mit A bezeichnet man die Angstr m-Einheit, ein atomphysikalisches Längenma : A= 1 nm)

Disulfidbindungen:

Sie sind die wichtigsten Hauptvalenzbindungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren. Sie bildet sich zwischen zwei Cystein SH Gruppen durch Dehydrierung aus. Ferner liegen neben den oben aufgeführten Bindungsarten auch noch Ionenbeziehungen sowie Hydrophobe Bindungen vor.

II. Prinzipien der Kettenformation

Proteinmoleküle haben eine bestimmte r umliche Gestalt; man sagt, die Kette ist in bestimmter Weise gefaltet'. Es ist wahrscheinlich, daß die Art dieser Faltung bereits durch die Aminosäuresequenz festgelegt ist. Sie ist eine Konsequenz bindender Kräfte zwischen verschiedenen Abschnitten der Peptidkette.

Die Reihenfolge der Amino-säuren in einer Polypeptid-kette hei t Primärstruktur oder Aminos urensequenz. Die Aminos ure besitzt ein Ende mit freier Aminogruppe und ein Ende mit freier Carboxylgruppe, das Polypeptid hat somit eine Richtung. Unter den Bedingungen der Zelle bestimmt die Primärstruktur die nachfolgend beschriebene r umliche Struktur.

Wenn man aber nun die r umliche Gesamtstruktur von Peptidbindungen zueinander betrachtet, können nur wenige Stellungen der Peptidbindungsebenen zueinander eine stabile Struktur ergeben. So verbinden sich die Polypeptide in verschiedenen Ebenen zu schraubig angeordneten Helixstrukturen. Diese sind durch Wasserstoff Br ckenbindungen stabilisiert. Auf dem gleichen Prinzip sind auch Polypeptide als Faltblatt- struktur aufgebaut. Solche Strukturen bezeichnet man als

Sekund rstruktur der Polypeptidekette.

Durch weitere chemische Wechselwirkungen erhält die Poly peptidkette eine spezifische Raumgestalt - die

Terti rstruktur des Proteins.

Die letzte mögliche Struktur ist die Quartärstruktur, die durch Wechselwirkung zwischen mehreren Polypeptid- ketten eines Proteinmoleküls zustandekommt.

III. Die Sequenz der Aminos uren

1. Ermittlung der Aminos uresequenz:

Zunächst muß das Protein in eine Anzahl kleinerer Bruchst cke zerlegt werden. Dies kann zum Beispiel durch eine sorgf ltig eingeleitete Spaltung mit Trypsin oder durch eine spezifische chemische Spaltung bei Methioninresten mittels Bromcyan passieren. Durch eine noch f llige überlappende Spaltung' werden nun schlie lich die entstandenen kleinen Bruchst cke auf ihre Zusammengehörigkeit berpr ft. Somit erfährt man die Reihenfolge der Basen.

2. Die Hämoglobin-Sequenz als Beispiel:

Das normale H moglobin des Menschen ist aus vier Peptidketten und vier H mgruppen aufgebaut, von denen je zwei einander gleich sind; sie werden - und Kette genannt. Die - Kette besteht aus 41 Aminosäuren und enthält verhältnism ig mehr saure Gruppen als die - Kette (1 6 Reste); die beiden ketten sind durch Ionenbeziehungen und Wasserstoffbrücken aneinander gebunden.

Quelle: Linder Biologie (Metzler , Karlsson Biochemie